Un equipo de investigadores con participación del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha descrito la maquinaria de infección de una bacteria causante de patologías urogenitales, que está desarrollando resistencia a la mayoría de antibióticos.
El trabajo, publicado en Nature Communications, permite entender mejor el mecanismo molecular que inicia la infección por parte de este patógeno. Eso podría ayudar a desarrollar estrategias terapéuticas diferentes de los antibióticos, para los que las bacterias están creando multiresistencia. Estas estrategias se basarían en identificar moléculas capaces de bloquear el sitio de unión de los receptores humanos y así poder detener la capacidad de adhesión del patógeno durante la infección.
Mycoplasma genitalium es una bacteria de transmisión sexual, responsable de diversas patologías del tracto urogenital. Es uno de los principales causantes de uretritis en hombres, y de cervicitis y enfermedad inflamatoria pélvica en mujeres. También se ha asociado a casos de parto prematuro y aborto espontáneo. Se estima que más del 1% de la población adulta está infectada por esta bacteria.
El estudio, liderado por científicos del Instituto de Biología Molecular de Barcelona del CSIC (IBMB-CSIC), con la colaboración de científicos de la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB), ha conseguido descifrar la estructura del complejo de adhesión de M. genitalium, denominado Nap. Este complejo, formado por diferentes proteínas que interactúan, es esencial para la adhesión de la bacteria a las células epiteliales humanas y causar la infección.
En estudios previos, los mismos investigadores revelaron el papel central de la proteína P110 en la adhesión de la bacteria a las células humanas, un paso esencial para iniciar la infección. Ahora, los científicos describen cómo las dos proteínas del complejo de adhesión, P110 y P140, cooperan para que la bacteria pueda colonizar la mucosa urogenital, diseminarse y establecer infecciones crónicas y de difícil tratamiento.
Los resultados de la investigación, que se publica en Nature Communications, revelan las diferentes conformaciones que adopta el Nap, que corresponden con los estados “abierto” o “cerrado”, y que determinan que el complejo pueda unirse o no a los receptores de las células epiteliales humanas. Este mecanismo es vital para que, una vez la bacteria se ha unido al receptor celular, pueda desplazarse por la superficie de las células. Se trata de un mecanismo que no se había descrito hasta la fecha a nivel molecular.
El trabajo está liderado por Ignacio Fita, del IBMB-CSIC, Oscar Quijada Pich de la UAB e investigador del Hospital Parc Taulí de Sabadell, y Achilleas S. Frangakis del Instituto Buchman de Investigación en Ciencias Moleculares de la Vida, de Alemania. El primer autor del trabajo es David Aparicio, investigador postdoctoral del IBMB-CSIC. También han participado las investigadoras Margot P. Scheffer (Frankfurt) y Marina Marcos Silva (UAB).
Fuente: DICYT
